Copy of 10. Tétel Enzimek

elitoktatas 2026. október 23.

10. tétel – Enzimek

Enzimek

fehérjék, melyek biokatalizátorként funkcionálnak
jellemző felépítés.
- aktív centrum vagy kötőzseb: ortosztérikus kötőhely
  - ide köt az átalakítandó ligandum
  - szubsztrát- és reakcióspecifikus
    - csak a meghatározott szerkezetű ligandum fér be
    - csak meghatározott reakciót tud katalizálni
- egyéb kötőhelyek:
  - allosztérikus kötőhely: nem végez reakciót, de köthet szubsztrát ide is
    - általában az enzim működését módosítja
enzim-szubsztrát kötődés modellje:
- régebben: kulcs-zár modell
- újabban: kéz-kesztyű modell
  - a ligandum és az enzim kapcsolata során változnak a konformációk a megfelelő illeszkedés érdekében
  - kialakulása: másodlagos kölcsönhatások révén
    - hidrogénkötések: ligand stabilizálása, az aktív centrum megközelítése
    - finom illeszkedés: van der Waals erők, pi-pi kölcsönhatások
enzim-szubsztrát kapcsolat:
- kovalens: kovalens kötés alakul ki az enzim és a szubsztrát között
  - ritkább eset
  - erősebb gátlás
  - sokkal specifikusabb
- nem kovalens: másodlagos kötőerők hatnak az enzim és szubsztrát között
enzimek lehetnek:
- egyszerű enzimek: csak fehérje alkotóelemek
- összetett enzimek: fehérjéken kívül más alkotók: kofaktorok
  - prosztetikus csoport: erősen kapcsolódik az enzimhez
    - eltávolításuk az enzimfunkció megszűnését jelentené
    - példa: aktív centrumban elhelyezkedő fémionok
      - hemoglobin
  - koenzimek:
    - lazán kötődnek az enzimekhez
    - leválhatnak, majd újra kötődhetnek
    - példa: NAD, NADP, vitamin jellegű vegyületek